Mientras escarbaba en un montón de abono orgánico de un cementerio de Leipzig (este), Christian Sonnendecker y su equipo de investigación encontraron siete enzimas que nunca antes habían visto. Ellos estaban en búsqueda de proteínas que tuvieran la capacidad de comer “tereftalato de polietileno” (PET), el plástico más producido en todo el mundo y que habitualmente se utiliza para botellas de agua.
Los científicos, no obstante, no tenían grandes expectativas cuando llevaron las muestras al laboratorio, según afirmó Sonnendecker. De hecho, se trataba solo del segundo contenedor de abono orgánico en el que hurgaban, y pensaban que las enzimas que comen PET eran raras y difíciles de encontrar. Sin embargo, en una de las muestras lograron identificar una enzima o “hidrolasa de poliéster” que los dejó impactados: la denominada PHL7 desintegró una pieza completa de plástico en menos de un día.
Comparación entre PHL7 y LCC, dos enzimas “come” plástico
Los investigadores, que publicaron su estudio en Chemistry Europe, observaron que la enzima PHL7 “come” PET más rápido que la “cutinasa de abono de hoja” (LCC), una enzima estándar que se utiliza actualmente en experimentos de este tipo. Para asegurarse, los especialistas compararon la velocidad en que las enzimas PHL7 y LCC degradaron los envases de plástico y descubrieron que era cierto: la PHL7 fue más rápida.
Aunque el PET puede reciclarse, no se biodegrada. Al igual que los residuos nucleares, una vez creado, este nunca desaparecerá del todo. Y si bien puede reconvertirse en nuevos productos como bolsas de supermercado, la calidad del plástico se debilita con cada ciclo, y productos como estos terminan finalmente en un gran vertedero de basura.
Las opciones para acabar con el PET
Solo existen dos maneras de resolver este problema: la primera es detener la producción total del PET. Pero este material es tan común que, incluso si las empresas dejaran de producirlo inmediatamente, seguirían existiendo millones de botellas y bolsas durante miles de años.
La segunda opción es forzar la degradación del plástico. Los científicos llevan décadas tratando de encontrar enzimas que lo hagan, y en 2012 hallaron la LCC, la cual supuso un gran avance porque demostró que la PETasa, un componente de la LCC, puede degradar el PET cuando se combina con otra enzima conocida como esterasa.
Los científicos que trabajan en la LCC han descubierto que la enzima no distingue entre polímeros naturales y polímeros sintéticos -como el plástico-. Por eso, la LCC “come” PET como si fuera un polímero natural.
Una enzima mejorable
Si bien la LCC funciona para degradar el plástico, esta tiene limitaciones. Si bien es rápida, sigue tardando días en descomponer el PET y las reacciones tienen que producirse a temperaturas muy altas. Los científicos llevan varios años de estudio para tratar de averiguar cómo diseñar una LCC más eficiente.
Por otra parte, investigadores de la Universidad de Texas en Austin han creado una proteína que “come” PET utilizando un algoritmo de aprendizaje automático. Dicen que su proteína puede degradar el plástico en 24 horas.
David Zechel, catedrático de química de la Universidad de Queen, aclaró que los investigadores no encuentran necesariamente algo nuevo, sino que trabajan para mejorar lo que ya se ha descubierto. Este tipo de ingeniería es importante cuando los científicos intentan crear la enzima óptima para degradar el PET, explicó.
